21 de septiembre de 2010

CARNES POST MORTEM- MIO HEMOGLOBINA- GRASAS LÍPIDOS ÁCIDOS GRASOS EN LA CARNE-CAMBIOS DE COLORACIÓN EN LAS CARNES-CARNES OSCURAS DFE PSA-CONTENIDO ACUOSO-


CARNES POST MORTEM


RELACIÓN DE LAS DISTINTAS FORMAS

ESTADOS DE MIOGLOBINA Y EL pH




Causas del paso de una forma a otra

La evolución del pH post-mortem influye considerablemente en el color de la carne ya que afecta la estructura de la superficie de la carne y la proporción de luz incidente reflejada.
Si el pH es elevado la red proteica se deja penetrar profundamente por los rayos de luz y absorbe una parte importante lo que se traduce en un color oscuro.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0.03nm fuera del plano del grupo en dirección a la HisF8.
La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de Hierro, ya que el oxigeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 .01nm fuera del plano del Hem.
Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece a la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.









ÁCIDOS GRASOS DE LA CARNE

La grasa es el componente más variable de la carne en cuanto a composición.  
Las células grasas viven y funcionan como todos los demás tipos de células y están llenas de lípidos, los cuales pueden variar grandemente en su composición de ácidos grasos.  
Las cadenas de ácidos grasos pueden variar en longitud de 12 a 20 carbonos, y pueden ser totalmente saturadas (ningún enlace doble), monoinsaturadas (un enlace doble) o poliinsaturadas (dos o tres enlaces dobles).  
Mientras más insaturado sea un ácido graso, menor será su punto de fusión y más susceptible será la grasa a la oxidación y al desarrollo de sabores rancios y malos colores.  
La composición de las grasas de res, puerco, oveja y aves, con sus puntos de fusión, aparecen en la Tabla 1.
                                                 
Tabla 1
Composición de Ácidos Grasos y Características de las Grasas de Res, Oveja, Puerco y Aves.

Acido graso                Res                 Oveja              Puerco            Ave
Palmítico 16:0*            29%                25%                28%                -
Esteárico 18:0 20%                25%                13%                -
Oleico 18:1                  42%                39%                46%                 -
Linoleico 18:2 2%                  5%                  12%                -
% Saturados                50%                47%                39%                30%
% lnsaturados              42%                41%                45%                45%
% Poliinsaturados        4%                  8%                  1%                  21%

Punto de Fusión           104-122°F      111-124°F      82-118°F        88-91°F
(general)          (40-50°C)       (44-51°C)       (28-48°C)       (31-33°C)

Grosura dorsal             90-111°F        90-115°F        86-104°F
(32-44°C)       (32-46°C)       (30-40°C)

Grosura de los             104-122°F      111-124°F      111-118°F
riñones             (40-50°C)       (44-51°C)       (44-48°C)

*16:0 - número de carbonos en una cadena de ácido graso:número de enlaces dobles insaturados.  Por ejemplo, el ácido graso está compuesto de 16 carbonos y no tiene enlaces dobles insaturados.
        
Marmorizado o marbling

Es la grasa intramuscular, se distribuye en el perimisio entre los haces de fibras musculares se deposita en forma de puntos de diversa magnitud y distribución como se observa en la superficie de corte transversal al músculo, esta característica se denomina veteado o marmóreo.


 LÍPIDOS DE LA CARNE




LÍPIDOS

Triglicéridos


  


Colesterol

Ácidos
Grasos


*Monoinsaturados (oleico)
*Saturados
*Poliinsaturados (linoleico)

   


 CARNE CURADA

COLOR/ESTABILIDAD FRENTE AL CALOR

En los productos curados, el óxido nítrico (NO), procedente de la reducción de los nitritos utilizados como aditivo, se une al hierro de la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de color rojo, pero relativamente inestable. 
La desnaturalización de la proteína permite que se una al hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando dinitrosilhemocromo
La adición de nitrito a la carne transforma los pigmentos cárnicos, en especial la mioglobina y en menor extensión la hemoglobina, en un pigmento rojo, insoluble en agua, la óxido nítrico mioglobina. 
El calentamiento transforma este pigmento en otro rosa, el nitrosil-hemocromo que se estabiliza con los ascorbatos..




RIGOR MORTIS

El rigor mortis es un estado de contracción permanente e irreversible del tejido muscular. 
También se  conoce como rigidez cadavérica.  
Esta rigidez se debe a la contracción de los músculos al momento de la expiración, y procede hasta que la fuente de energía ha sido agotada y los músculos pierden su capacidad de relajarse.
Para la contracción muscular es necesario una disminución en los niveles de ATP y un aumento de los niveles de Calcio, estas dos condiciones se producen cuando se instala el rigor mortis.  
Este proceso es básicamente irreversible ,porque el músculo nunca dispondrá de ATP suficiente para romper los complejos,  salvo que cuando los canales son añejados, con el tiempo ciertas enzimas inherentes pueden causar la degradación de la estructura contraída .
La acción de las proteasas que degradan los complejos resoliciona el rigor mortis que influirá en la textura
Relación  del rigor mortis con la maduración de la 

carne

Tras el sacrificio del animal cesa la circulación sanguínea lo que conlleva una serie de cambios: cesa
el aporte de oxígeno, cesa la regulación hormonal ( disminuye la temperatura de la canal ), cesa la
regulación del sistema retículo-endotelial con lo que cesa la capacidad de respuesta del organismo 
frente a una infección.

En ausencia de oxigeno no existen las condiciones de potencial de oxidación -reducción, que deben
darse para que se lleven a cabo los procesos metabólicos típicos: aerobios.
Ante este déficit de oxígeno comienza la glucólisis anaerobia, disminuyendo la formación de ATP (
estado de rigor mortis ) y produciendo ácido láctico.


VARIACIÓN DEL PH POST-MORTEM

Los procesos fisiológicos y bioquímicos que ocurren en el organismo del animal, luego del sacrificio, están directamente relacionados con el rápido descenso de la cantidad de oxígeno presente en el torrente sanguíneo. 
Los procesos post mortem, propiamente dichos, comienzan en la carne luego de la muerte biológica de los músculos . 
Los músculos ya no pueden obtener energía a través de la respiración (vía aeróbica), y prosiguen sin él (vía anaeróbica) .
Esta energía está marcada por el proceso de degradación y resíntesis de ATP. 
Se produce ácido láctico que no puede ser metabolizado ni transformado . 
Entonces el ácido láctico se acumula en el músculo en una cantidad que depende de las reservas de glucógeno, hasta que su producción se interrumpe, bien sea por el agotamiento del glucógeno, o porque el descenso del pH alcanza valores que inhiben las reacciones enzimáticas.
La velocidad del descenso del pH después de la muerte del animal constituye uno de los factores cruciales de la transformación del músculo en carne, así como en la definición de la calidad futura de los productos preparados a partir de ella. 
El valor pH del músculo a las 24 horas post mortem es otro factor que influye sobre aspectos de la calidad de la carne, como por ejemplo de su capacidad de retención de agua, así como las propiedades organolépticas de aroma, sabor, terneza suculencia y color así como la inhibición del crecimiento microbiano .


 Causas del descenso del valor de pH

En ausencia de oxígeno no existen las condiciones de potencial de oxidación /reducción, que deben
darse para que se lleven a cabo los procesos metabólicos típicos: aerobios.
Ante este déficit de oxígeno comienza la glucólisis anaerobia, disminuyendo la formación de ATP 
( estado de rigor mortis ) y produciendo ácido láctico.

El ácido láctico produce una disminución del pH, esta disminución produce la desnaturalización 
proteica, facilitando la degradación de las proteínas fundamentalmente por proteasas: ácidas 
(catepsina B y D) y neutras ( factor activado por el calcio - CAF ).

La desnaturalización proteica favorece la exudación, es decir la liberación de agua.

Las proteínas desnaturalizadas no son capaces de mantener el agua ligada.

Esta exudación determina las propiedades de jugosidad que tendrá la carne.

Una bajada de pH hasta 5,4 coincidirá con el punto isoelectrico de las proteínas cárnicas.

Además de la formación de actomiosina durante el rigor mortis, ocurre una reducción en el pH 
muscular de 7.0 (músculo vivo) a 5.6-5.8 (post mortem). 
·        -rojo, firme y no exudativo (puerco RFN, el cual es ideal)
·        -rojo, suave y exudativo (RSE)
·       - pálido, firme y no exudativo (PFN)




 El agua en la carne
Agua
El agua es retenida en el seno de una red de fibras musculares de dos maneras:
a)La acción de cargas eléctricas de las proteínas que permiten fijar firmemente un cierto número de moléculas de agua
b)La acción ligada a la configuración espacial más o menos abierta de esta red y consecuentemente la posibilidad más o menos importante de contener y retener las moléculas de agua.
El agua ligada es la más fuertemente atada y no es afectada por la adición de sal o cambios en el pH.  Sin embargo, la cantidad de agua ligada es reducida a medida que el músculo entra en el rigor mortis y durante la cocción.
El efecto de la carga neta de las proteínas es una causa principal de los cambios en CRA de los músculos durante el proceso de rigor mortis.  
Las proteínas tienen cargas tanto negativas como positivas en sus cadenas, pero al momento de la muerte las cargas en las proteínas musculares son predominantemente negativas.  
Esta predominancia de cargas negativas causa que las proteínas se repelan entre sí, al igual que dos polos negativos en un imán.
A medida que el pH del músculo desciende durante el proceso de rigor mortis, debido a la acumulación de ácido láctico, las cargas positivas del ácido cancelan las cargas negativas del músculo.  
Por lo tanto, a medida que el músculo se acerca al estado postrigor, existe en las proteínas un número más o menos igual de cargas positivas y negativas.  
El punto isoeléctrico es el pH del músculo en que el número de cargas positivas en las proteínas es igual al número de cargas negativas.  
En carne, el punto isoeléctrico ocurre aproximadamente a un pH de 5.1-5.3.
La formación de actomiosina fisicamente reduce el espacio entre las cadenas de proteína y los sitios potenciales de ligazón de agua, lo cual también reduce la CRA.  
Finalmente, la desnaturalización del tejido muscular reduce la CRA del músculo.  
El mejor ejemplo de desnaturalización durante el proceso de rigor mortis es el puerco PSE

Químicamente, la humedad es retenida por las proteínas en diferentes grados y a estos diferentes tipos de humedad se les conoce como agua ligada, agua inmovilizada y agua libre
Las ¾ partes en términos de peso es agua, pero esta agua no se va a localizar en un sitio definido,  sino que  se distribuye aproximadamente el 70%  en los filamentos, un 20% en sarcoplasma y un 10% en tejido conjuntivo.
El componente mayoritario del agua se encuentrar interaccionando con la actina y con la miosina, hecho importante para ciertas características futuras de la carne, por tanto todos los factores que hay entre agua-actina-miosina  modificarán  la jugosidad de la carne.
 No toda el agua esta retenida de la misma forma. 
Dependiendo del porcentaje de agua podemos establecer una relación con la cantidad de agua biológicamente disponible para ser usada. 
Es posible establecer distintos valores:
·    Actividad de agua: parámetro de 0-1 que evalúa de forma objetiva la cantidad de agua disponible para que las reacciones bioquímicas ocurran, si disminuye la actividad de agua se inhibe el contenido microbiano, eso lo hacemos por ejemplo con el salado.
·   Agua de hidratación verdadera: nunca congela, se estructura en dos capas; BEST y policapa.
Existen otras capas que se ubican en pequeños poros o canalículos que tampoco congelan·  
Agua libre:
·         a-Agua inmovilizada: no congela hasta aproximadamente -21ºC a -20ºC es el reflejo más fiel de la capacidad de retención de agua o jugosidad de la carne.                                                                                
      Esta agua sólo es utilizable por los microorganismos osmotolerantes que pueden crecer en presiones osmóticas muy altas.
·        b-Agua suelta: congela fácil en zonas criticas las que están a 0ºC y a -5ºC, se llama critica porque es donde se empiezan a formar los cristales de hielo, si la velocidad es lenta los cristales son grandes y si es rápida los cristales son muy pequeños y no hay rotura de estructura.

Capacidad de Retención de Agua
La capacidad de retención de agua (CRA) es la habilidad de la carne de retener humedad durante el cortado, la molienda, la cocción, el prensado, etc.

A veces la capacidad de ligar agua es usada particularmente en cuanto a la habilidad de ligar (en vez de retener) humedad durante la cocción.


MADURACIÓN DE LA CARNE

Lo más importante en la maduración es la relación pH y temperatura de la canal.
Según el tiempo que tarde en disminuir el pH tendremos:

1. Carne oscura al corte
2. Carne PSE ( palid, soft, exudative )
3. Carne DFD ( dark, firm, dry )

CARNE PSE
CARNE DFD


Son carnes en las que no se ha producido una bajada de pH ya que carecen de reservas de glucógeno.

La glucolisis es pequeña con lo que los niveles de láctico también son pequeños.

El pH no alcanza el punto isoelectrico de las proteínas.

Al alejarse el pH de la carne del punto isoelectrico de las proteínas estas tienden a aumentar la
capacidad de enlace, significa esto que aumenta la capacidad de retener agua que queda dentro de las 
estructuras miofibrilares.

Esta estructura es responsable de su color oscuro.

Son carnes secas y firmes ( debido a una disminución del líquido intersticial ).

VARIACIÓN DEL CONTENIDO ACUOSO DEL 


MÚSCULO        



a) DE ACUERDO AL TIEMPO POST MORTEM

La velocidad de descenso del pH se realiza de una manera gradual y más rápida, durante las 12 primeras horas post mortem, para luego casi estabilizarse hacia las 24 horas.

Se reporta que cuando el valor del pH es menor a 6.0 durante la primera hora post mortem y la temperatura de la carne está próxima a 35 ºC, se estaría frente a una carne PSE (pale, soft, exudative), que tiene una coloración pálida con intensa exudación, la cual es una anomalía común en ciertos cerdos .

De otro lado, también se reporta que valores de pH por encima de 6.0 a las 24 horas post mortem, denotan una carne DFD (dark, firm, dry), la cual se caracteriza por una elevada retención de agua y una coloración oscura.
Estos dos tipos o aspectos de la carne son indeseables por el consumidor, porque sus propiedades sensoriales son desagradables
Por otro lado, los valores del pH de la carne a las 24 horas post mortem, pueden sufrir alteraciones debidas al uso de drogas o a condiciones de stress pre sacrificio a las que son sometidos los animales


b)DE ACUERDO AL NIVEL DE pH POST MORTEM

El descenso de pH provoca un encogimiento de la red de cadenas polipeptídicas que conlleva a una disminución de la carne a retener agua

El poder de retención de agua está estrechamente ligado al pH último y guarda un valor más alto cuanto más alto sea el valor de pH. La velocidad a la que el pH último se estabilice tiene también influencia.

Cuando la caída de pH es más rápida, las alteraciones sufridas por las proteínas miofibrilares y sarcoplasmáticas se traducen por un descenso en el poder de retención de agua

El pH a las 24 hs se encuentra por encima del punto isoeléctrico que es el valor del pH en el que como consecuencia del medio, el número de cargas positivas es igual al de cargas negativas.
Cuando el pH no baja la actividad de agua aumenta.
Si consideramos que el animal vivo y recién sacrificado tiene un pH 7, este disminuirá como consecuencia de la hidrólisis de la glucosa hasta alcanzar un punto, el punto isoeléctrico, luego aumentará discretamente.
Si estamos en el punto básico, a la izquierda el ácido láctico se hidroliza a lactato.
En el punto isoeléctrico las fibras de actina y miosina no tienen fuerzas de repulsión, se encuentran unidas, como la estructura no está abierta el agua no se puede unir y la capacidad de retención es menor, luego el pH de forma natural o provocada es determinante en el contenido de agua en la carne.

DIFERENCIAS DE ASPECTO 

DE LOS DIFERENTES TIPOS DE CARNE


El Color de la Carne
El color de la carne se debe en gran parte a la proteína hidrosoluble conocida como mioglobina.
La mioglobina es usada en el músculo vivo para almacenar oxigeno.
La cantidad o concentración de mioglobina en carne está relacionada con varios factores, tales como la especie de animal, la edad del animal, y el tipo de fibra muscular (Tabla 3). 
Por ejemplo, la carne de res contiene más mioglobina que el puerco, lo cual obviamente explica por qué la carne de res es más roja que el puerco.
La carne de ballena es posiblemente la más oscura, debido a la cantidad de oxígeno que el músculo de una ballena necesita almacenar bajo el agua.
En cuanto a la edad del animal, a medida que los animales envejecen la concentración de mioglobina aumenta.
Tabla 3. 

Concentración de Mioglobina (en miligramos) por Gramo en 

Artículos Cárnicos Selectos
    

                                            mg/g                                                                                                Carne de pollo blanca                     0,05

Carne de pollo oscura                    1-3

Puerco y ternera                             1-3

Puerco PSE                                     1-3

Res                                                 4-10

Carne de res madura                     15-20

Corazones de res                          20-30



La mioglobina contiene hierro y 95% del hierro de la carne se encuentra en la mioglobina. .
La carne es una fuente muy buena de hierro asimilable.
Cuando el hierro de la mioglobina se oxigena u oxida, ocurren cambios en el color de la carne.
La forma inicial de la mioglobina previo a que las superficies cortadas sean expuestas al aire es de un color rojo púrpura.
A través del contacto con el aire (oxigenación), el color se convierte en un rojo brillante que se conoce como "florecimiento."
A medida que la superficie cortada es expuesta aún más al oxígeno (oxidación), el color rojo brillante se toma marrón claro.
El cambio de color, debido a la oxidación, es similar a la oxidación del metal de los guardafangos de los automóviles.


RELACION ENTRE AGUA-PROTEINAS-GRASAS


Ligazón de Proteínas


Las proteínas musculares tienen la capacidad de ligar agua y grasa.

En otras palabras, al ser calentada la proteína cárnica se desnaturaliza, se coagula y se liga entre sí.

Esto es muy similar a la desnaturalización y coagulación de la clara de huevo.

Durante el proceso de coagulación, humedad y, particularmente, grasa, puede ser atrapada 
fisicamente entre las cadenas de proteína cuando éstas se enrrollan alrededor de si mismas.

CARNES-COMPOSICION QUIMICA- FIBRAS MUSCULARES-ACTINA MIOSINA TROPONINA- MECANISMOS DE CONTRACCIÓN MUSCULAR


CARNES-COMPOSICION QUIMICA- FIBRAS MUSCULARES-ACTINA MIOSINA TROPONINA- MECANISMOS DE CONTRACCIÓN MUSCULAR


COMPOSICION QUIMICA DE LA CARNE
CUADRO 1. COMPOSICIÓN DE LA CARNE.
Composición química de un músculo típico de mamífero adulto después
del primer rigor-mortis y antes de que ocurran Ios cambios degradativos post-mortem
(por ciento de peso húmedo).
AGUA ......................................................................................75.5%
PROTEÍNAS............................................................................18.0%
Miofibrilar ...... ... Miosina, tropomiosina, proteína X,............7.5
                                Actina........................................................ 2.5
Sarcoplásmica...... ... Miógeno, globulinas...............................5.6
                                  Mioglobina................................................ 0.36
                                  Hemoglobina............................................. 0.04
Mitocondrial ...... ... Citocromo C...........................................    0.002
Retículo sarcoplasmatico (colágeno)
Sarcolémica ...... ... Elastina....................................................... 2.0
(reticulina)
Tejido conectivo………….. (Enzimas insolubles).....................
GRASAS ..................................................................................3.0%
SUSTANCIAS NO PROTEICAS SOLUBLES....................................................3.5%
Nitrogenadas
Creatina......................................................     0.55
Monofosfato de inosina.................................. 0.30
Di y tri fosfopiridin nucleótidos..................... 0.07
Aminoácidos.................................................   0.35
Carnosina, anserina.......................................... 0.30
Carbohidratos
Ácido láctico.................................................. 0.90
Glucosa-6- fosfato.......................................... 0.17
Glucógeno....................................................    0.10
Glucosa.......................................................    0.01
Inorgánicas......... ....
Fósforo soluble total....................................0.20
Potasio...................................................... ..0.35
Sodio........................................................... 0.05
Magnesio......................................................0.02
Calcio.......................................................... 0.007
Zinc............................................................ 0.005
Trazas de intermediarios glucotílicos, metales, vitaminas, etc.........................0.10

Definición Legal
De acuerdo al Código  Alimentario Argentinocon la denominación genérica  de carne, entiende la parte comestible de los músculos de los bovinos, ovinos y caprinos, declarados aptos para la alimentación humana por la inspección veterinaria oficial, antes y después de la faena.”
Con la misma definición se incluyen las carnes de los animales de corral, caza, pescados, crustáceos y moluscos y otras especies.”
Definición común:
Se puede definir como carne a todos los tejidos o componentes de los animales que el hombre puede utilizar como alimento. Específicamente la carne es el tejido muscular. Por extensión se considera como carne a otros tejidos que acompañan al músculo o que forman parte del animal, siendo igualmente comestibles: grasa, cuero o piel en aves, sangre, órganos, aparato digestivo, etc. Todos estos pueden consumirse frescos o transformados. También los productos preparados con estos tejidos se incluyen globalmente en la definición de carne.


MÚSCULO ESQUELÉTICO
Las fibras del músculo esquelético consisten en largas células multinucleadas dispuestas en una estructura de haces muy característica, debido a la presencia de una serie de componentes del tejido conectivo que separan y envuelven a dichas fibras (Price y Schweigert, 1976).
El grado de organización de esta compleja estructura in vivo y su evolución con posterioridad al sacrificio tienen estrecha relación con el grado de terneza que tendrá la carne.
Cada músculo está rodeado por una gruesa lámina de tejido conectivo denominada epimisio .
Del epimisio parten elementos de tejido conectivo que penetran en el músculo y lo dividen en grupos de haces o fascículos. 
Estas travéculas de tejido conectivo constituyen el perimisio. 
Del perimisio parten septos muy delgados que penetran en los haces y rodean a cada una de las fibras musculares individuales; esa fina lámina de tejido conectivo se denomina endomisio.
Las células grasas que presenta el músculo se localizan en el perimisio y son extrafasciculares.
Este depósito graso es el responsable del veteado de la carne (Price y Schweigert, 1976).
La acumulación de lípidos en este depósito es un carácter muy deseado en algunos mercados como parámetro de calidad y tiene una gran influencia en la determinación del valor de la carne.
La fibra muscular tiene un diámetro de 10 a 50mm y se halla rodeada por una membrana que se denomina sarcolema, la cual contacta con el endomisio. 
Cada fibra muscular contiene múltiples miofibrillas delgadas que son las unidades contráctiles del músculo, las cuales se hallan incluidas en el citoplasma de la célula muscular o sarcoplasma.
Las miofibrillas son elementos contráctiles intracelulares alargados de 1 a 3mm de diámetro.
El aspecto estriado de la fibra muscular está determinado por la disposición estructural de los miofilamentos finos y gruesos, que microscópicamente se observan como bandas claras y oscuras alternadas.
El sarcómero es la unidad es tructural y funcional de la miofibrilla, mide aproximadamente 1,5-2,2¼_m de longitud y es el segmento comprendido entre discos Z.
Estos últimos, son líneas oscuras que subdividen a las bandas claras formadas por filamentos finos (bandas I). También en la banda clara y próximo al disco Z, aparece una zona más densa que se denomina línea N2 (Alberts et al., 1994). Esta estructura se localiza aproximadamente a 0,22mm del disco Z (Taylor et al., 1995

Diferencias entre los 3 tipos de músculos
MUSCULO ESTRIADO
MUSCULO LISO

MÚSCULO CARDIACO
Está formado por células contráctiles especializadas que a su vez componen las fibras musculares individuales. Estas fibras están unidas entre sí por fibras de tejido conectivo y toda la estructura está rodeada de una capa lisa y fuerte de tejido conectivo de modo que puede moverse libremente sobre los músculos adyacentes y otras estructuras con un mínimo de fricción.

El músculo liso se diferencia del músculo estriado en que su contracción es más lenta; la musculatura estriada necesita sólo un segundo para contraerse y relajarse, en tanto que la musculatura lisa demora de tres a ciento ochenta segundos..

Células musculares ramificadas
que poseen uno o dos núcleos
y que se unen entre sí a través
de discos intercalares.
Las dos cisternas terminales paralelas se asocian estrechamente a un tubo transverso (T), formando un complejo denominado triada Constituye las paredes de estructuras internas tales como el estómago, intestinos, útero, vasos sanguíneos, uréteres y conductores secretores

Las fibras musculares cardíacas corresponden
a un conjunto de células cardíacas unidas
 entre sí en disposición lineal.
La forma y distribución del sistema T permite que la onda de despolarización, responsable de la contracción muscular, se distribuya rápidamente desde la superficie celular hacia el interior del citoplasma alcanzando a cada miofibrilla.

Las fibras lisas tienen gran variedad de tono, pueden permanecer casi relajadas o fuertemente contraídas. Pueden mantener el tono sin gasto de energía, quizás por la reestructuración de las cadenas proteicas que constituyen las fibras El retículo sarcoplásmico no es
muy desarrollado y se distribuye
 irregularmente entre las
 miofibrillas, que no aparecen
 claramente separadas


Las mitocondrias que son muy numerosas,
están distribuidas regularmente
dividiendo a las células cardiacas
en miofibrillas aparentes.




Las células están rodeadas por una lámina externa, comparable a la lámina basal de los epitelios.





Los túbulos T del músculo cardiaco son de mayor diámetro que los del músculo esquelético y se ubican a nivel del disco Z.



La característica del músculo cardíaco, son las díadas,
compuestas de un túbulo T
y de una cisterna del retículo sarcoplásmico
Estructuralmente, las miofibrillas 
del músculo cardiaco, son iguales a las del músculo esquelético.
Los túbulos se asocian generalmente
con una sola expansión de las cisternas del retículo sarcoplásmico.















PROTEÍNAS DEL APARATO CONTRÁCTIL
 
MIOSINA
La miosina constituye la principal proteína del filamento grueso. 
La molécula de miosina está formada por 2 cadenas polipeptídicas de 220 KD cada una (cadenas pesadas) y por 4 polipéptidos de 20 KD cada uno (cadenas livianas).
Está organizada en tres dominios estructuralmente y funcionalmente distintos: cabeza, cuello y cola. En el extremo amino terminal las dos cadenas pesadas presentan una estructura globular, llamada cabeza, la que se continua en una zona con forma de bastón, de unos 150 nm de largo, cuya porción inicial corresponde al cuello de la molécula y el resto a la cola.
En el músculo estriado, cada filamento grueso es una estructura bipolar formada por la asociación antiparalela de alrededor de 300 a 400 moléculas de miosina.
La región central del filamento está compuesta de un conjunto de colas dispuestas en forma traslapada y antiparalela.
Los filamentos gruesos son simétricos a nivel de la región central y su polaridad se revierte a ambos lados de esta zona.
Las cabezas protuyen del filamento en un ordenamiento helicoidal a intervalos de 14 nm.
En la molécula de miosina existen dos sitios que pueden experimentar cambios conformacionales: uno a nivel de la unión de la cabeza con la cola y otro a nivel del sitio en que el inicio de la cola se une al cuello de otras moléculas de miosina.
Estas modificaciones se relacionan con las interacciones que establece la miosina con ATP y G-actina.
Los filamentos gruesos contienen otras proteínas, estas son proteína C (peso molecular de 140 KD) que se fija fuertemente a la cola de la miosina y está enrollada alrededor del filamento grueso a intervalos regulares. Puede servir para sujetar juntos a los filamentos del haz y la proteína de la línea M, que fija las moléculas de miosina de un filamento grueso a nivel de la línea M.




ACTINA-TROPOMIOSINA Y TROPONINA
(Estructura molecular de los miofilamentos delgados)
Estos están formados por actina, tropomiosina y troponinas, proteínas que se relacionan directamente con el proceso de acortamiento del sarcómero.

-   
Þ
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS CONTRACTILES
Þ    
PROTEÍNAS SOLUBLES

MIOGLOBINA

La mioglobina es una proteína sarcoplásmica, responsable del transporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo.
La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. 
El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la molécula.
El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro. 
En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. 
El átomo de hierro está enlazado directamente, además de al anillo hémico, a un resto de histidina de la cadena polipeptídica.
El punto de unión del oxígeno está situado al otro lado del anillo hemo, frente a la histidina

ENZIMAS
-Son enzimas que actúan en la glucogenolisis, por ejemplo la lactatodeshidrogenasa que actúa en el paso de lactato a piruvato o la creatinaquinasa que actúa en el paso de ADP + Creatin fosfato a ATP + P, el Creatin fosfato va a permitir que se forme una molécula de ATP y quede libre una molécula de creatina que aumenta la velocidad de formación, a nivel de sarcoplasma se forma esta síntesis, la enzima que esta en sarcoplasma es Mg dependiente.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS SOLUBLES
Þ      En la fibra muscular encontramos la proteína llamada mioglobina, de cuyo estado químico depende el color de la carne fresca (grado de oxidación o de incorporación de oxígeno por el hierro) y de la carne cocida (desnaturalización de la proteína), esta proteína es hidrosoluble y da el color al músculo y jugo de la carne.

 Proteínas enzimáticas: 
e       Están  contenidas en las células o fibras musculares y actúan dentro o fuera de la célula, cuando salen por ruptura o cambios de permeabilidad de la membrana celular, como sucede en el músculo post-mortem.

      Estas  enzimas tienen efectos deseables e indeseables, entre los primeros tenemos el color, terneza, aroma y sabor de la carne; en los indeseables están la putrefacción con producción de gas y toxinas, acidificación excesiva, enranciamiento, colores, olores y sabores desagradables
       Por  su acción especifica interesa destacar las oxido reductasa, lipasas, amilasas, proteasas , éstas ultimas son las responsables de la maduración de la carne y se les denomina catepsinas

PROTEÍNAS INSOLUBLES
Proteínas estructurales o del tejido conectivo
Son proteínas que forman filamentos y su componente principal es el colágeno, este tejido conectivo forma la membrana protectora de la fibra muscular, microscópicamente constituyen las aponeurosis o fascias musculares. También forman parte de ligamentos y tendones, uniendo los músculos al esqueleto.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS INSOLUBLES
Þ      

El tejido conectivo se relaciona con la terneza de la carne, a medida que el animal tiene más edad este tejido se torna más compacto y firme, por lo cual los animales más jóvenes suelen producir carne mas tierna.
El tejido conectivo es más abundante en músculos de mayor trabajo.
Estas proteínas tienen menor valor biológico que las contráctiles.


MECANISMOS Y REGULACIÓN DE LA 

CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO

El análisis de la estructura y composición del sarcómero, permite entender el mecanismo de contracción de las fibras musculares estriadas, basado en el deslizamiento de los miofilamentos gruesos sobre los miofilamentos finos.
Los filamentos gruesos formados principalmente por miosina se localizan a lo largo de la banda A y los filamentos finos corresponden a microfilamentos de F-actina; estos se anclan en la línea Z, luego cursan a lo largo de la banda I y penetran en la banda A, donde corren paralelos a los filamentos gruesos, terminando a nivel de la banda H que contiene solo filamentos gruesos.
En la banda A se observan puentes que se extienden desde los filamentos gruesos hacia los finos y que corresponden a las cabezas de las moléculas de miosina.
A nivel de la línea M cada filamento grueso se asocia a 6 filamentos finos adyacentes, a través de puentes proteicos dispuestos radialmente.
Durante el proceso de contracción los filamentos finos de los sarcómeros adyacentes son empujados hacia el centro de la banda A, lo que produce el acortamiento del sarcómero.
Como consecuencia de este proceso, se oblitera la banda H y disminuye la longitud de la banda I, sin que se modifique la longitud de la banda A.
El grado de traslapamiento entre los filamentos gruesos y finos explica este fenómeno.
Normalmente, la contracción ocurre a través de una compleja serie de reacciones bioquímicas en las que la miosina y la actina se deslizan la una por el lado de la otra para causar la contracción muscular.
Las cabezas en los filamentos de miosina se extienden hacia el filamento de actina y lo atan, halando de esa forma a la actina y dando lugar a la acción de contracción.
Con energía adicional las cabezas de miosina se despegan de la actina y se mueven (se arrastran) a lo largo de la molécula de actina.
Esta disociación entre la miosina y la actina está también asociada con la relajación muscular, en que la actina y la miosina se separan.
Los músculos de los animales se contraen y relajan continuamente excepto después de la muerte. Se establecen las uniones actina miosina a nivel miofibrilar.



CALCIO
La contracción muscular está regulada por variaciones en los niveles citosólicos de Ca++ , lo que afectan las interacciones entre las cabezas de miosina y los filamentos de actina a través de las dos proteínas accesorias asociadas a la actina en el filamente fino: tropomiosina y troponina.

En el músculo en reposo la concentración citosólica de Ca++ es de 10-7 M, la miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios de unión para las cabezas de miosina en la G-actina, están bloqueados por la tropomiosina.
Al aumentar las concentraciones citosólicas de Ca++ a 10-5 M, la subunidad TnC de la troponina une Ca++, produciéndose un cambio conformacional en la molécula de troponina y el desplazamiento de la molécula de tropomiosina hacia la parte más profunda de la hendidura de la hélice de la actina.
Como resultado, los sitios en la G-actina, capaces de interactuar con las cabezas de la miosina quedan libresLas variaciones en las concentraciones de Ca++, se producen en respuesta a los estímulos nerviosos que inducen la contracción muscular y que actúan desencadenando la liberación de Ca++ desde el retículo sarcoplásmico hacia el citosol.


ACCION DEL ATP (ADENOSIN-TRI-FOSFATO-)EN LA CONTRACCIÓN MUSCULAR

La cabeza de miosina que carece de un nucleótido unido, se encuentra estrechamente unida al filamento de actina.
La unión de ATP a la cabeza de la miosina, reduce la afinidad de esta por la actina.
La hidrólisis parcial del ATP (durante la cuál ADP + Pi permanecen unidos a la miosina), activa la cabeza de la miosina que experimenta un cambio conformacional y se desplaza respecto del filamento fino.
La miosina activada hace contacto con una molécula de actina y se une a ella produciéndose liberación de Pi. Una vez unida a la actina, la miosina experimenta un nuevo cambio conformacional que se traduce en desplazamiento del filamento fino y en la liberación de ADP.
De esta manera cada cabeza de miosina se desplaza hacia el extremo positivo del filamento fino adyacente. Mientras la concentración de calcio sea alta y exista ATP disponible, los ciclos de formación de puentes actina-miosina continúan y el sarcómero se contrae
. En ausencia de ATP el complejo actina-miosina se estabiliza.