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21 de septiembre de 2010

CARNES-COMPOSICION QUIMICA- FIBRAS MUSCULARES-ACTINA MIOSINA TROPONINA- MECANISMOS DE CONTRACCIÓN MUSCULAR


CARNES-COMPOSICION QUIMICA- FIBRAS MUSCULARES-ACTINA MIOSINA TROPONINA- MECANISMOS DE CONTRACCIÓN MUSCULAR


COMPOSICION QUIMICA DE LA CARNE
CUADRO 1. COMPOSICIÓN DE LA CARNE.
Composición química de un músculo típico de mamífero adulto después
del primer rigor-mortis y antes de que ocurran Ios cambios degradativos post-mortem
(por ciento de peso húmedo).
AGUA ......................................................................................75.5%
PROTEÍNAS............................................................................18.0%
Miofibrilar ...... ... Miosina, tropomiosina, proteína X,............7.5
                                Actina........................................................ 2.5
Sarcoplásmica...... ... Miógeno, globulinas...............................5.6
                                  Mioglobina................................................ 0.36
                                  Hemoglobina............................................. 0.04
Mitocondrial ...... ... Citocromo C...........................................    0.002
Retículo sarcoplasmatico (colágeno)
Sarcolémica ...... ... Elastina....................................................... 2.0
(reticulina)
Tejido conectivo………….. (Enzimas insolubles).....................
GRASAS ..................................................................................3.0%
SUSTANCIAS NO PROTEICAS SOLUBLES....................................................3.5%
Nitrogenadas
Creatina......................................................     0.55
Monofosfato de inosina.................................. 0.30
Di y tri fosfopiridin nucleótidos..................... 0.07
Aminoácidos.................................................   0.35
Carnosina, anserina.......................................... 0.30
Carbohidratos
Ácido láctico.................................................. 0.90
Glucosa-6- fosfato.......................................... 0.17
Glucógeno....................................................    0.10
Glucosa.......................................................    0.01
Inorgánicas......... ....
Fósforo soluble total....................................0.20
Potasio...................................................... ..0.35
Sodio........................................................... 0.05
Magnesio......................................................0.02
Calcio.......................................................... 0.007
Zinc............................................................ 0.005
Trazas de intermediarios glucotílicos, metales, vitaminas, etc.........................0.10

Definición Legal
De acuerdo al Código  Alimentario Argentinocon la denominación genérica  de carne, entiende la parte comestible de los músculos de los bovinos, ovinos y caprinos, declarados aptos para la alimentación humana por la inspección veterinaria oficial, antes y después de la faena.”
Con la misma definición se incluyen las carnes de los animales de corral, caza, pescados, crustáceos y moluscos y otras especies.”
Definición común:
Se puede definir como carne a todos los tejidos o componentes de los animales que el hombre puede utilizar como alimento. Específicamente la carne es el tejido muscular. Por extensión se considera como carne a otros tejidos que acompañan al músculo o que forman parte del animal, siendo igualmente comestibles: grasa, cuero o piel en aves, sangre, órganos, aparato digestivo, etc. Todos estos pueden consumirse frescos o transformados. También los productos preparados con estos tejidos se incluyen globalmente en la definición de carne.


MÚSCULO ESQUELÉTICO
Las fibras del músculo esquelético consisten en largas células multinucleadas dispuestas en una estructura de haces muy característica, debido a la presencia de una serie de componentes del tejido conectivo que separan y envuelven a dichas fibras (Price y Schweigert, 1976).
El grado de organización de esta compleja estructura in vivo y su evolución con posterioridad al sacrificio tienen estrecha relación con el grado de terneza que tendrá la carne.
Cada músculo está rodeado por una gruesa lámina de tejido conectivo denominada epimisio .
Del epimisio parten elementos de tejido conectivo que penetran en el músculo y lo dividen en grupos de haces o fascículos. 
Estas travéculas de tejido conectivo constituyen el perimisio. 
Del perimisio parten septos muy delgados que penetran en los haces y rodean a cada una de las fibras musculares individuales; esa fina lámina de tejido conectivo se denomina endomisio.
Las células grasas que presenta el músculo se localizan en el perimisio y son extrafasciculares.
Este depósito graso es el responsable del veteado de la carne (Price y Schweigert, 1976).
La acumulación de lípidos en este depósito es un carácter muy deseado en algunos mercados como parámetro de calidad y tiene una gran influencia en la determinación del valor de la carne.
La fibra muscular tiene un diámetro de 10 a 50mm y se halla rodeada por una membrana que se denomina sarcolema, la cual contacta con el endomisio. 
Cada fibra muscular contiene múltiples miofibrillas delgadas que son las unidades contráctiles del músculo, las cuales se hallan incluidas en el citoplasma de la célula muscular o sarcoplasma.
Las miofibrillas son elementos contráctiles intracelulares alargados de 1 a 3mm de diámetro.
El aspecto estriado de la fibra muscular está determinado por la disposición estructural de los miofilamentos finos y gruesos, que microscópicamente se observan como bandas claras y oscuras alternadas.
El sarcómero es la unidad es tructural y funcional de la miofibrilla, mide aproximadamente 1,5-2,2¼_m de longitud y es el segmento comprendido entre discos Z.
Estos últimos, son líneas oscuras que subdividen a las bandas claras formadas por filamentos finos (bandas I). También en la banda clara y próximo al disco Z, aparece una zona más densa que se denomina línea N2 (Alberts et al., 1994). Esta estructura se localiza aproximadamente a 0,22mm del disco Z (Taylor et al., 1995

Diferencias entre los 3 tipos de músculos
MUSCULO ESTRIADO
MUSCULO LISO

MÚSCULO CARDIACO
Está formado por células contráctiles especializadas que a su vez componen las fibras musculares individuales. Estas fibras están unidas entre sí por fibras de tejido conectivo y toda la estructura está rodeada de una capa lisa y fuerte de tejido conectivo de modo que puede moverse libremente sobre los músculos adyacentes y otras estructuras con un mínimo de fricción.

El músculo liso se diferencia del músculo estriado en que su contracción es más lenta; la musculatura estriada necesita sólo un segundo para contraerse y relajarse, en tanto que la musculatura lisa demora de tres a ciento ochenta segundos..

Células musculares ramificadas
que poseen uno o dos núcleos
y que se unen entre sí a través
de discos intercalares.
Las dos cisternas terminales paralelas se asocian estrechamente a un tubo transverso (T), formando un complejo denominado triada Constituye las paredes de estructuras internas tales como el estómago, intestinos, útero, vasos sanguíneos, uréteres y conductores secretores

Las fibras musculares cardíacas corresponden
a un conjunto de células cardíacas unidas
 entre sí en disposición lineal.
La forma y distribución del sistema T permite que la onda de despolarización, responsable de la contracción muscular, se distribuya rápidamente desde la superficie celular hacia el interior del citoplasma alcanzando a cada miofibrilla.

Las fibras lisas tienen gran variedad de tono, pueden permanecer casi relajadas o fuertemente contraídas. Pueden mantener el tono sin gasto de energía, quizás por la reestructuración de las cadenas proteicas que constituyen las fibras El retículo sarcoplásmico no es
muy desarrollado y se distribuye
 irregularmente entre las
 miofibrillas, que no aparecen
 claramente separadas


Las mitocondrias que son muy numerosas,
están distribuidas regularmente
dividiendo a las células cardiacas
en miofibrillas aparentes.




Las células están rodeadas por una lámina externa, comparable a la lámina basal de los epitelios.





Los túbulos T del músculo cardiaco son de mayor diámetro que los del músculo esquelético y se ubican a nivel del disco Z.



La característica del músculo cardíaco, son las díadas,
compuestas de un túbulo T
y de una cisterna del retículo sarcoplásmico
Estructuralmente, las miofibrillas 
del músculo cardiaco, son iguales a las del músculo esquelético.
Los túbulos se asocian generalmente
con una sola expansión de las cisternas del retículo sarcoplásmico.















PROTEÍNAS DEL APARATO CONTRÁCTIL
 
MIOSINA
La miosina constituye la principal proteína del filamento grueso. 
La molécula de miosina está formada por 2 cadenas polipeptídicas de 220 KD cada una (cadenas pesadas) y por 4 polipéptidos de 20 KD cada uno (cadenas livianas).
Está organizada en tres dominios estructuralmente y funcionalmente distintos: cabeza, cuello y cola. En el extremo amino terminal las dos cadenas pesadas presentan una estructura globular, llamada cabeza, la que se continua en una zona con forma de bastón, de unos 150 nm de largo, cuya porción inicial corresponde al cuello de la molécula y el resto a la cola.
En el músculo estriado, cada filamento grueso es una estructura bipolar formada por la asociación antiparalela de alrededor de 300 a 400 moléculas de miosina.
La región central del filamento está compuesta de un conjunto de colas dispuestas en forma traslapada y antiparalela.
Los filamentos gruesos son simétricos a nivel de la región central y su polaridad se revierte a ambos lados de esta zona.
Las cabezas protuyen del filamento en un ordenamiento helicoidal a intervalos de 14 nm.
En la molécula de miosina existen dos sitios que pueden experimentar cambios conformacionales: uno a nivel de la unión de la cabeza con la cola y otro a nivel del sitio en que el inicio de la cola se une al cuello de otras moléculas de miosina.
Estas modificaciones se relacionan con las interacciones que establece la miosina con ATP y G-actina.
Los filamentos gruesos contienen otras proteínas, estas son proteína C (peso molecular de 140 KD) que se fija fuertemente a la cola de la miosina y está enrollada alrededor del filamento grueso a intervalos regulares. Puede servir para sujetar juntos a los filamentos del haz y la proteína de la línea M, que fija las moléculas de miosina de un filamento grueso a nivel de la línea M.




ACTINA-TROPOMIOSINA Y TROPONINA
(Estructura molecular de los miofilamentos delgados)
Estos están formados por actina, tropomiosina y troponinas, proteínas que se relacionan directamente con el proceso de acortamiento del sarcómero.

-   
Þ
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS CONTRACTILES
Þ    
PROTEÍNAS SOLUBLES

MIOGLOBINA

La mioglobina es una proteína sarcoplásmica, responsable del transporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo.
La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. 
El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la molécula.
El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro. 
En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. 
El átomo de hierro está enlazado directamente, además de al anillo hémico, a un resto de histidina de la cadena polipeptídica.
El punto de unión del oxígeno está situado al otro lado del anillo hemo, frente a la histidina

ENZIMAS
-Son enzimas que actúan en la glucogenolisis, por ejemplo la lactatodeshidrogenasa que actúa en el paso de lactato a piruvato o la creatinaquinasa que actúa en el paso de ADP + Creatin fosfato a ATP + P, el Creatin fosfato va a permitir que se forme una molécula de ATP y quede libre una molécula de creatina que aumenta la velocidad de formación, a nivel de sarcoplasma se forma esta síntesis, la enzima que esta en sarcoplasma es Mg dependiente.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS SOLUBLES
Þ      En la fibra muscular encontramos la proteína llamada mioglobina, de cuyo estado químico depende el color de la carne fresca (grado de oxidación o de incorporación de oxígeno por el hierro) y de la carne cocida (desnaturalización de la proteína), esta proteína es hidrosoluble y da el color al músculo y jugo de la carne.

 Proteínas enzimáticas: 
e       Están  contenidas en las células o fibras musculares y actúan dentro o fuera de la célula, cuando salen por ruptura o cambios de permeabilidad de la membrana celular, como sucede en el músculo post-mortem.

      Estas  enzimas tienen efectos deseables e indeseables, entre los primeros tenemos el color, terneza, aroma y sabor de la carne; en los indeseables están la putrefacción con producción de gas y toxinas, acidificación excesiva, enranciamiento, colores, olores y sabores desagradables
       Por  su acción especifica interesa destacar las oxido reductasa, lipasas, amilasas, proteasas , éstas ultimas son las responsables de la maduración de la carne y se les denomina catepsinas

PROTEÍNAS INSOLUBLES
Proteínas estructurales o del tejido conectivo
Son proteínas que forman filamentos y su componente principal es el colágeno, este tejido conectivo forma la membrana protectora de la fibra muscular, microscópicamente constituyen las aponeurosis o fascias musculares. También forman parte de ligamentos y tendones, uniendo los músculos al esqueleto.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS INSOLUBLES
Þ      

El tejido conectivo se relaciona con la terneza de la carne, a medida que el animal tiene más edad este tejido se torna más compacto y firme, por lo cual los animales más jóvenes suelen producir carne mas tierna.
El tejido conectivo es más abundante en músculos de mayor trabajo.
Estas proteínas tienen menor valor biológico que las contráctiles.


MECANISMOS Y REGULACIÓN DE LA 

CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO

El análisis de la estructura y composición del sarcómero, permite entender el mecanismo de contracción de las fibras musculares estriadas, basado en el deslizamiento de los miofilamentos gruesos sobre los miofilamentos finos.
Los filamentos gruesos formados principalmente por miosina se localizan a lo largo de la banda A y los filamentos finos corresponden a microfilamentos de F-actina; estos se anclan en la línea Z, luego cursan a lo largo de la banda I y penetran en la banda A, donde corren paralelos a los filamentos gruesos, terminando a nivel de la banda H que contiene solo filamentos gruesos.
En la banda A se observan puentes que se extienden desde los filamentos gruesos hacia los finos y que corresponden a las cabezas de las moléculas de miosina.
A nivel de la línea M cada filamento grueso se asocia a 6 filamentos finos adyacentes, a través de puentes proteicos dispuestos radialmente.
Durante el proceso de contracción los filamentos finos de los sarcómeros adyacentes son empujados hacia el centro de la banda A, lo que produce el acortamiento del sarcómero.
Como consecuencia de este proceso, se oblitera la banda H y disminuye la longitud de la banda I, sin que se modifique la longitud de la banda A.
El grado de traslapamiento entre los filamentos gruesos y finos explica este fenómeno.
Normalmente, la contracción ocurre a través de una compleja serie de reacciones bioquímicas en las que la miosina y la actina se deslizan la una por el lado de la otra para causar la contracción muscular.
Las cabezas en los filamentos de miosina se extienden hacia el filamento de actina y lo atan, halando de esa forma a la actina y dando lugar a la acción de contracción.
Con energía adicional las cabezas de miosina se despegan de la actina y se mueven (se arrastran) a lo largo de la molécula de actina.
Esta disociación entre la miosina y la actina está también asociada con la relajación muscular, en que la actina y la miosina se separan.
Los músculos de los animales se contraen y relajan continuamente excepto después de la muerte. Se establecen las uniones actina miosina a nivel miofibrilar.



CALCIO
La contracción muscular está regulada por variaciones en los niveles citosólicos de Ca++ , lo que afectan las interacciones entre las cabezas de miosina y los filamentos de actina a través de las dos proteínas accesorias asociadas a la actina en el filamente fino: tropomiosina y troponina.

En el músculo en reposo la concentración citosólica de Ca++ es de 10-7 M, la miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios de unión para las cabezas de miosina en la G-actina, están bloqueados por la tropomiosina.
Al aumentar las concentraciones citosólicas de Ca++ a 10-5 M, la subunidad TnC de la troponina une Ca++, produciéndose un cambio conformacional en la molécula de troponina y el desplazamiento de la molécula de tropomiosina hacia la parte más profunda de la hendidura de la hélice de la actina.
Como resultado, los sitios en la G-actina, capaces de interactuar con las cabezas de la miosina quedan libresLas variaciones en las concentraciones de Ca++, se producen en respuesta a los estímulos nerviosos que inducen la contracción muscular y que actúan desencadenando la liberación de Ca++ desde el retículo sarcoplásmico hacia el citosol.


ACCION DEL ATP (ADENOSIN-TRI-FOSFATO-)EN LA CONTRACCIÓN MUSCULAR

La cabeza de miosina que carece de un nucleótido unido, se encuentra estrechamente unida al filamento de actina.
La unión de ATP a la cabeza de la miosina, reduce la afinidad de esta por la actina.
La hidrólisis parcial del ATP (durante la cuál ADP + Pi permanecen unidos a la miosina), activa la cabeza de la miosina que experimenta un cambio conformacional y se desplaza respecto del filamento fino.
La miosina activada hace contacto con una molécula de actina y se une a ella produciéndose liberación de Pi. Una vez unida a la actina, la miosina experimenta un nuevo cambio conformacional que se traduce en desplazamiento del filamento fino y en la liberación de ADP.
De esta manera cada cabeza de miosina se desplaza hacia el extremo positivo del filamento fino adyacente. Mientras la concentración de calcio sea alta y exista ATP disponible, los ciclos de formación de puentes actina-miosina continúan y el sarcómero se contrae
. En ausencia de ATP el complejo actina-miosina se estabiliza.